蛋白質是由排列成線性鏈的氨基酸組成的大型有機化合物，并通過相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基之間的肽鍵連接在一起。蛋白質中的氨基酸序列由基因定義，并由遺傳密碼編碼。雖然這種遺傳密碼規(guī)定了20種“標準"氨基酸，但蛋白質中的殘基經(jīng)常在翻譯后修飾中發(fā)生化學改變:要么在蛋白質可以在細胞中發(fā)揮功能之前，要么作為控制機制的一部分。蛋白質也可以一起工作以實現(xiàn)特定的功能，并且它們經(jīng)常聯(lián)合形成穩(wěn)定的復合物。

像多糖和核酸等其他生物大分子一樣，蛋白質是生物體的重要組成部分，參與細胞內的每一個過程。許多蛋白質是催化生化反應的酶，對新陳代謝至關重要。蛋白質也具有結構或機械功能，如肌肉中的肌動蛋白和肌球蛋白，以及細胞骨架中的蛋白質，它們形成了維持細胞形狀的支架系統(tǒng)。其他蛋白質在細胞信號傳導、免疫反應、細胞粘附和細胞周期中也很重要。蛋白質也是我們飲食中的一部分，因為動物不能合成所有的氨基酸，必須從食物中獲取必需氨基酸。通過消化過程，動物將攝入的蛋白質分解成可用于蛋白質合成的游離氨基酸。

蛋白質一詞來自希臘語“prota ",意思是“最重要的",瑞典化學家瓊斯·雅可比·貝采里烏斯在1838年描述并命名了這些分子。然而，直到1926年詹姆斯·B·薩姆納發(fā)現(xiàn)脲酶是一種蛋白質，蛋白質在生物體內的中心作用才被充分認識。[1]第一個被測序的蛋白質是胰島素，由弗雷德里克·桑格完成，他因此獲得了1958年的諾貝爾獎。1958年，馬克斯·佩魯茨和約翰·考德里·肯德魯爵士首先解決了血紅蛋白和肌紅蛋白的蛋白質結構問題。[2][3]兩種蛋白質的三維結構都是通過x射線衍射分析并確定的；肌紅蛋白和血紅蛋白的結構為他們的發(fā)現(xiàn)者贏得了1962年諾貝爾化學獎。

蛋白質是由20種不同的L-α-氨基酸構成的線性聚合物。所有的氨基酸都有共同的結構特征，包括一個α碳，一個氨基，一個羧基和一個可變側鏈。只有脯氨酸不同于這種基本結構，因為它在N-端胺基上含有一個不尋常的環(huán)，這迫使CO-NH酰胺部分進入固定的構象。[4]標準氨基酸列表中詳細列出的標準氨基酸的側鏈具有不同的化學性質，這些化學性質產生蛋白質的三維結構，因此對蛋白質的功能至關重要。多肽鏈中的氨基酸通過脫水反應中形成的肽鍵連接。一旦連接在蛋白質鏈上，單個的氨基酸被稱為殘基，連接的一系列碳、氮和氧原子被稱為主鏈或蛋白質骨架。肽鍵有兩種共振形式，這兩種共振形式有助于一些雙鍵特征并抑制圍繞其軸的旋轉，因此α碳大致共面。肽鍵的另外兩個二面角決定了蛋白質骨架的局部形狀。

由于單個氨基酸的化學結構，蛋白質鏈具有方向性。蛋白質帶有游離羧基的末端稱為C末端或羧基末端，而帶有游離氨基的末端稱為N末端或氨基末端。

蛋白質、多肽和肽這幾個詞有點模糊，意思可能會重疊。蛋白質通常是指處于穩(wěn)定構象的完整生物分子，而肽通常是指缺乏穩(wěn)定三維結構的短氨基酸寡聚體。然而，兩者之間的界限不明確，通常位于20-30個殘基附近。[5]多肽可以指任何單個線性氨基酸鏈，通常不考慮長度，但通常意味著缺乏單一確定的構象。